Поговорить об иммуноглобулине m

Иммуноглобулин М (IGM) является одним из нескольких изотипов антител (также известных как иммуноглобулины), продуцируемые позвоночными .IGM является крупнейшим антителом, и это первое антитело, которое появляется в ответ на первоначальное воздействие антигена. На людях и других изученных млекопитающих присутствуют плазмабласты на селезенке. Основной источник специфической продукции IgM. В 1937 году антитело наблюдалось у лошадей, гиперимминизированных пневмококковым полисахаридом, который был намного больше по размеру, чем типичный кролик γ-глобулин с молекулярной массой 990 000 Daltons. На основе его большего размера, Новое антитело было первоначально называется гамма-макроглобулином, а затем и IgM-M, для "макроглобулина. " V-домены нормальных иммуноглобулинов очень гетерогенные, отражая их роль в защите от различных инфекционных микроорганизмов, и эта гетерогенная, отражая детальный структурный анализ, а также подробный анализ. Впоследствии обнаружены гомогенные источники IgM. Первоначально, что белок с высокой молекулярной массой, продуцируемый некоторыми пациентами с множественной миеломой, считается, что он производит опухоль γ-макроглобулин, и, поскольку опухоль является клональной, IGM, который он продуцирует, является гомогенной. В 1960-х годах были разработаны методы, чтобы вызвать иммуноглобулино-продуцирующие опухоли (плазмоцитом) у мышей, что обеспечивает гомогенный источник иммуноглобулинов различных изотипов, включая IGM. С конкретными изменениями, тем самым определяя молекулярные требования для интересующих признаков.

Состав

Иммуноглобулины состоят из легких и тяжелых цепей. Световая цепь (λ или κ) представляет собой белок из приблизительно 220 аминокислот, состоящих из VL с различным доменом (сегмент приблизительно 110 аминокислот) и постоянного домена (также приблизительно 110 амино. кислоты длины). Тяжелая цепь IgM μ представляет собой белок из приблизительно 576 аминокислот, состоящий из вариабельного домена (VH приблизительно 110 аминокислот), четырех различных доменов постоянной области (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4, каждый приблизительно 110 аминокислот ) и "хвост " около 20 аминокислот. Чувствительность фермента (обзор см. [9]). Олигосахаридные структуры на каждом участке подробно различались, и основные олигосахариды бианттеннарные, триантеннарные, высокие маннозы различались между участками. Мультимерная структура IgM, гетеродимер », состоящая из одной светлой цепи (обозначенная L) и одна тяжелая цепь (" гетеродимер ", состоящая из одной световой цепи (обозначенная L) и одна тяжелая цепь (" Обозначен µ). Тяжелые и легкие цепи удерживаются вместе дисульфидными связями (изображенными как красные треугольники) и нековалентными взаимодействиями.Два единицы мкл связаны дисульфидной связью в домене Cx2; Эта (мкл) 2 структура часто называется IGM "мономер ", потому что в некоторых отношениях она напоминает структуру иммуноглобулина G (IgG).Основываясь на скорости его осаждения и внешнего вида на электронных микрофотографиях, было сделано, что IGM обычно встречается как "пентамер ", полимер, состоящий из пяти мономеров "[(мкл) 2] 5, первоначально представлен и модели в 1D , с дисульфидными связями между доменами Cx3 и между хвостами. Также показало, что пентамерный IgM включает в себя третий белок, цепь j. Было обнаружено, что цепь j (J обозначает соединение) является ковалентно связанным компонентом полимерного IgA и IgM. Цепь J представляет собой небольшой (приблизительно 137 аминокислот) кислый белок, цепь J соединяет две µ -цепь через дисульфидную связь, включающую хвостовую цистеин.